dc.contributor.advisor | Dilaver, Mehmet | |
dc.contributor.author | Recep, Keskin | |
dc.date.accessioned | 2023-12-12T11:23:29Z | |
dc.date.issued | 2023 | |
dc.date.submitted | 2023-06-20 | |
dc.identifier.uri | https://hdl.handle.net/11655/34246 | |
dc.description.abstract | The existence of Aβ40 and Aβ42, their aggregates, and their interaction are some
pathological characteristics of Alzheimer’s disease. Numerous clinical case studies
throughout the COVID-19 pandemic revealed that the SARS-COV-2 causes aggravate
the course of Alzheimer's disease and upsurge mortality rates. The investigation element
of our study is to probe how the stability of the homogeneous (Aβ40) fibril model and 1:1
cross-seeded Aβ40 and Aβ42 fibrils of the heterogeneous (Aβ40/Aβ42) fibril model are
impressed by the presence of the amyloidogenic Ser55PheTyrValTyrSerArgValLys63
(SK9) peptide of the SARS-COV-2 E-protein (envelope protein). Our analysis
demonstrated that there are no prominent dissimilarities between the stability of the
heterogeneous and the homogeneous fibril model. However, we observed the central
hydrophobic region of the heterogeneous fibril model interacts more with the residues of
the carboxyl-terminal hydrophobic region (unpublished data). | tr_TR |
dc.language.iso | tur | tr_TR |
dc.publisher | Fen Bilimleri Enstitüsü | tr_TR |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | tr_TR |
dc.subject | Moleküler dinamik | |
dc.subject | Moleküler kenetleme | |
dc.subject | Alzheimer | |
dc.subject | Aβ40 | |
dc.subject | Aβ42 | |
dc.subject | Aβ40/Aβ42 | |
dc.subject | SARS-COV-2 | |
dc.title | Amiloid Aß Yapılarının Moleküler Dinamik Simülasyonları | tr_TR |
dc.title.alternative | Molecular Dynamics Simulations of Amyloid Aß Structures | tr_TR |
dc.type | info:eu-repo/semantics/masterThesis | tr_TR |
dc.description.ozet | Amiloid-β izoformlarından olan Aβ40 ve Aβ42 fibrillerinin varlığı ve birbirleri ile
etkileşimleri Alzheimer hastalığının patolojik özelliklerin biridir. Birçok klinik vaka
çalışmasında, SARS-COV-2 virüsü Alzheimer hastalığının seyrini kötüleştirdiği ve ölüm
oranlarının artmasına neden olduğu rapor edilmiştir. Araştırmamızın odak noktası,
SARS-COV-2 virüsünün amiloidojenik Ser55PheTyrValTyrSerArgValLys63 (SK9)
peptiti varlığında Aβ40 ve Aβ42 proteinlerinin 1:1 oranda çapraz tohumlanmasıyla elde
edilen heterojen (Aβ40/Aβ42) ve homojen (Aβ40) fibril modellerinin kararlıklarının nasıl
etkilendiğini incelemek olmuştur. Gerçekleştirdiğimiz simülasyonlar neticesinde, SARS COV-2 virüsü varlığı altında heterojen fibril modelinin ile homojen fibril modeline
kararlılıkları arasında anlamlı sayılabilecek farklılıklar gözlemlenmemiştir. Ancak,
heterojen fibril modelinin merkezi hidrofobik bölgesinin karboksil ucu hidrofobik
bölgesinin rezidüleriyle homojen fibril modeline göre daha fazla etkileşim içinde olduğu
görülmüştür (yayınlanmamış veri). | tr_TR |
dc.contributor.department | Fizik Mühendisliği | tr_TR |
dc.embargo.terms | Acik erisim | tr_TR |
dc.embargo.lift | 2023-12-12T11:23:29Z | |
dc.funding | Bilimsel Araştırma Projeleri KB | tr_TR |